紅細(xì)胞中運(yùn)輸氧及二氧化碳的蛋白質(zhì)，由球蛋白與血紅素結(jié)合而成。分子量約64，500，其中蛋白質(zhì)占96％。血紅素由二價(jià)鐵原卟啉組成。球蛋白由兩對(duì)不同肽鏈組成。每個(gè)肽鏈含1個(gè)血紅素分子，所以1個(gè)血紅蛋白分子能結(jié)合4個(gè)氧分子。正常人血紅蛋白（Hb）含血紅蛋白A（HbA）、血紅蛋白A₂（HbA₂）及血紅蛋白F（HbF）。HbA由一對(duì)α鏈及一對(duì)β鏈構(gòu)成（α₂β₂），約占成人血紅蛋白的97％。HbA₂由α鏈及δ鏈組成（α₂δ₂），占成人血紅蛋白的2～3％，HbF又稱胎兒血紅蛋白，由α鏈與γ鏈組成（α₂γ₂），占胎兒時(shí)血紅蛋白的60～90％，成人時(shí)不超過(guò)1％。結(jié)構(gòu)與上述幾種不同的血紅蛋白稱異常血紅蛋白，目前發(fā)現(xiàn)的已超過(guò)300種，但并不都表現(xiàn)出癥狀。血紅蛋白的主要生理功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳及調(diào)節(jié)血液的酸堿平衡。血紅蛋白能與氧迅速結(jié)合成氧合血紅蛋白（HbO₂），也能迅速解離。其結(jié)合與解離取決于血液中氧分壓的高低，當(dāng)血液流經(jīng)肺部時(shí)，氧分壓增高，使得大部Hb與O₂結(jié)合成HbO₂；血液流經(jīng)組織時(shí)，氧分壓下降，一部分HbO₂解離，釋放出O₂，供組織利用。血液對(duì)CO₂運(yùn)輸?shù)臋C(jī)制比較復(fù)雜。其一是當(dāng)血液流經(jīng)組織時(shí)，CO₂分壓升高，Hb可以與CO₂結(jié)合成氨基甲酸血紅蛋白，到肺部時(shí)釋放出CO₂，而又與O₂結(jié)合，如此循環(huán)，這是一個(gè)非常復(fù)雜的物理、化學(xué)反應(yīng)過(guò)程。如果Hb上的鐵被氧化成三價(jià)鐵，則所結(jié)合氧不易分離，失去帶氧能力。此外，Hb也能與CO結(jié)合，其與CO的親合力比O₂大約200倍，所以空氣中只要有少許CO存在，即可有大量HbCO，而使HbO₂下降，產(chǎn)生窒息，即煤氣中毒。血紅蛋白濃度與紅細(xì)胞數(shù)目有關(guān)。我國(guó)成年男子Hb為120～160克/升，女子為110～150克/升。貧血時(shí)紅細(xì)胞與Hb都減少，下降程度與疾病及其嚴(yán)重程度有關(guān)。紅細(xì)胞破壞后，Hb就降解成其它物質(zhì)，所以血紅蛋白的生理功能只能在紅細(xì)胞內(nèi)完成，游離到血漿中后即失去作用。